蛋白质的定位与信号肽的引导
蛋白质在细胞内拥有不同的定位，如胞浆、、膜联、核内以及各种细胞器内的蛋白质。这些定位通常由一系列的标签指引其运输与加工。其中，最为常见的标签即为信号肽。除此之外，还有线粒体定向肽、过氧化物酶体靶向序列以及核定位信号等。
信号肽的详述
信号肽（Signal Peptide），也称为信号序列，是膜蛋白、蛋白及溶酶体蛋白的特定标签。它通常位于蛋白质的氨基末端，由13至26个氨基酸残基组成。尽管信号肽没有固定的氨基酸序列，但它展现了保守的结构特征。
信号肽一般被划分为n、h和c三个区域。N端的n区含有1至5个残基，可能包含一个或多个带正电的碱性氨基酸；中间的疏水核心（h区）大约由7至15个疏水性残基构成；而羧基末端区（c区）则包含5至6个极性残基，并具备信号肽切割位点。
信号肽的识别与作用机制
类似于激素需要受体，信号肽亦需要相应的识别机制。这种识别依赖于一种名为信号识别颗粒（Signal Recognition Particle，SRP）的核糖白复合物。
在真核生物中，SRP由六个蛋白质和一个7SL RNA组成，这些蛋白质按分子量命名，如SRP9、14、19、54、68和72。而人类编码7SL RNA的基因有三种：RN7SL1、RN7SL2和RN7SL3。当SRP与新生的信号肽结合时，它会暂停翻译延伸的过程，并引导翻译复与内质网（ER）上的SRP受体结合。
进入内质网的途径
SRP协助新生肽链进入内质网。新生肽链通过易位通道（translocon），一个由多个蛋白亚基组成的复，特别是其中的异三聚体Sec61复合物关键通道，进入ER内腔。
SRP和SR属于受GAD（GTP依赖的二聚化）调节的GTPases一类。它们在状态转换中展现复杂的构象变化，参与多步骤的生物过程。
信号肽的后续处理
一旦信号肽通过ER膜，它即被信号肽酶（Signal Peptidase）所切除。人ER的信号肽酶是一个多蛋白复合物，即信号肽酶复合物（SPC）。SPC由多个亚基组成，其中SEC11A是催化亚基。切除信号肽后，翻译过程继续进行，同时伴随蛋白质的折叠与修饰。这一过程被称为共翻译蛋白靶向（Co-translational Protein Targeting）。
原核生物中的SRP
在原核生物中，如大肠杆菌，也存在SRP，它将新生的肽链传递到质膜上的特定通道（SecYEG复合物）。大肠杆菌的SRP由一个蛋白（SRP Fifty-four homolog，Ffh）和一个4.5 S RNA组成。其SRP受体为FtsY。古细菌的SRP结构略有不同，包含7S RNA和两种蛋白同源物。
研究进展与参考文献
众多研究围绕信号肽及其作用机制展开，相关研究成果频繁发表于各大学术期刊。如Margaret M. Elvekrog等人的研究动态详细阐述了共翻译蛋白靶向的机制；IngMarie Nilsson等人的研究则深入探讨了SRP如何识别并控制信号序列的特定特征等。